Протеолітичні ферменти. Властивості ферментів. Дія протеолітичних ферментів

Протеолітичні ферменти. Властивості ферментів. Дія протеолітичних ферментів

Усвояемість їжі багато в чому залежить від якості її переробки в організмі людини. Перетравлення їжі вважається складним процесом, в якому беруть участь високоактивні сполуки білкового походження, здатні прискорювати процес розщеплення білкових, вуглеводних, ліпідних молекул до більш дрібних фрагментів.

Травні ензими

Ферменти травної системи продукуються клітинами залоз, секрет яких виділяється в травний тракт. Процес розщеплення складних сполук є суворо виборчим, тому існують основні групи ферментів, здатні впливати тільки на нуклеотидні, білкові, вуглеводні, жирові молекули.


Дія травних ферментів

Ферменти травного тракту поділяються на ліпази, протеази, амілази, нуклеази, нуклеотидази.

Ліпазами називають ферменти, що продукуються секреторними клітинами в підшлунковій залозі і шлунку. Основне їхнє призначення полягає в розщепленні ліпідів і надходженні їх у кров.

Амілази служать для перетравлення вуглеводних складових їжі, щоб окремі їхні фрагменти могли легко проникнути в кровотік. До таких ензимів відносять амілазу і мальтазу в слині ротової порожнини, лактазу в підшлунковому і кишковому соці.

Нуклеази панкреатичного секрету здатні розщеплювати кислоти нуклеїнові до нуклеотидів, а ті в свою чергу під дією нуклеотидаз кишкового соку розпадаються на нуклеозиди.

Ферментний склад слини

У ротовій порожнині починається процес перетравлення їжі, який пов 'язаний з розмоченням сухих частинок слиною і первинним розщепленням вуглеводних складових. Ферменти слини, зокрема амілази, впливають на молекули крохмалю, перетворюючи їх на мальтозу. Жири та білки їжі не піддаються ніяким хімічним перетворенням на порожнини рота.

Існують і такі ферменти слини, які здатні піддавати руйнуванню клітинну стінку шкідливих бактерій. Відбувається це за рахунок гідролізу муреїнових структур оболонки. Саме тому слина має бактерицидну дію.


Характеристика травних ферментів

Тільки дотримання правильного харчування і відсутність шкідливих звичок дозволить працювати органам травлення в повну силу.

Відповідною температурою для нормального функціонування ензимів в організмі є 36,6-37 градусів. Гарячі страви викликають опік слизової оболонки в стравоході і руйнування ферментних сполук. Відбувається спазм гладких м 'язів шлункової стінки, внаслідок чого непідготовлена їжа надходить у 12-перстну кишку. Це призводить до розладів кишківника і всіляких захворювань органів травлення.

Водневий показник середовища впливає на властивості ферментів, зокрема на їх активність. При різних концентраціях іонів водню активні ділянки ферментного білка і субстрат іонізуються різною мірою.

Специфічні властивості ферментів пов 'язані з розпізнаванням хімічної структури речовин, які піддаються розщепленню. Навіть для двох ізомерів однієї речовини існують свої ензими.

Що таке протеолітичні ферменти?

Протеази є гідролітичними ферментами, здатними розщеплювати зв 'язки пептидів і білків і відновлювати корисні бактерії в кишечнику. Наявність хімозину і пепсину в шлунковому соку, хімотрипсину, трипсину, ерепсину в кишковому секреті, карбоксипептидази в панкреатичному соку говорить про різноманітність протеолітичних ферментів.

Завдяки позиційній і субстратній специфічності цих ензимів відбувається вибір ділянку розриву в довгому пептидному ланцюжку гідролізованого білкової або пептидної молекули.

Протеолітичні ферменти, залежно від місця дії, бувають екзопептидазами, які здатні розривати кінцеві зв 'язки, і ендопептидазами, що здійснюють гідроліз внутрішніх зв' язків у білковій молекулі.


Пептидні зв 'язки на С- і N-кінці білкового ланцюжка розщеплюються карбоксипептидазою і амінопептидазою, що належать до екзопептидазів. Існують ще дипептидази, що розривають зв 'язок у дипептидах.

Ендопептидази, залежно від структури активного елемента, поділяються на:

  • серінові, у складі їх активного центру міститься серіновий і гістидиновий залишок;
  • цистеїнові, у складі їх активного центру міститься SH-група від цистеїнового залишку;
  • карбоксильні, у складі їх активного центру міститься СООН-група від залишку аспарагінату;
  • металопротеіназу, у складі активного центру міститься іон металу.

На вибірковість дії протеаз впливає амінокислотна структура залишків, їх радикали, просторова конфігурація субстрату. Більшість протеаз реагують на певну структуру амінокислотних залишків, розташованих біля зв 'язку, яку розривають. Наприклад, трипсиновий фермент каталізує розщеплення з 'єднання між основними амінокислотами (лізином і аргініном), що мають карбоксильну групу.

Протеолітичні ферменти типу хімотрипсина, пепсина реагують на гідрофобний фенілаланиновий, тирозиновий, триптофановий і лейциновий залишок і розривають біля них зв 'язки. Для дії еластази підшлункового соку важлива наявність у амінокислотного залишку невеликого бокового відгалуження, які є у аланіна і серіна.

Структура протеолітичних ферментів

Молекула протеази являє собою лінійний ланцюжок з амінокислот, згорнутий в глобулу і володіє унікальною дією на білки. Поверхня протеолітичних ферментів має западину для зв 'язування субстрату.


Кілька білкових ланцюжків можуть об 'єднуватися в комплекс, а зібрані таким чином глобули утворюють третинну структуру ферментів. Для активації багатьох протеаз кофакторами є іони Са2 + і Mg2 +.

Існують протеолітичні ферменти, які з 'єднані з мембранною оболонкою клітин і впливають на певну білкову структуру. Прикладом може служити сигнальна протеаза, відповідальна за транспорт білкових молекул з клітин у міжклітинну область.

Інгібування протеолітичних ферментів

Деякі захворювання травної системи викликані надмірною діяльністю протеаз, наприклад, стан гострого панкреатиту. Активаторами ферментів, що продукуються підшлунковою залозою, є цитокінази. З їх допомогою утворюється трипсин з трипсиногена, відбуваються перетворення проеластази, каллікреіногена, хімотрипсиногена в активні форми ферментів. В результаті їх дії в підшлунковій залозі спостерігається перетравлювання тканини власним секретом, а потім набряк і крововилив цього органу.

Інгібітори протеолітичних ферментів спрямовані на придушення їх ферментативної діяльності. Використання для внутрішньовенних ін 'єкцій лікарських засобів на основі тразилолу, пантрипіну і контрикалу дозволяє знизити активність протеаз і зняти запальні процеси в підшлунковій залозі.

Гострота захворювання багато в чому залежить від трипсин-інгібіторної системи. При достатньому вмісті інгібіторної речовини відбувається нейтралізація активованого ферменту з відновленням рівноваги. Брак інгібітора призводить до подальшого розвитку захворювання.


Роль протеаз

На багато процесів в організмі людини впливає дія протеолітичних ферментів. Без їхньої участі не відбудеться запліднення, згортання білка крові, фібриноліз, біосинтез білкових молекул, імунні реакції, гормональна регуляція.

Порушення роботи протеаз викликає м 'язову дистрофію, захворювання аутоімунного характеру, легеневу емфізему, запалення підшлункової залози.

На основі протеолітичних ферментів розроблено ряд препаратів, що дозволяють коригувати травлення, загоювати поранення та опіки.

Протеази застосовують для виготовлення харчування для парентерального введення, для виробництва препаратів на основі гормонів і антибіотичних засобів.

Отримують ферменти з внутрішніх органів і заліз тварин (велика рогата худоба і свині) і з рослинного субстрату (плодовий латекс динного дерева).