Функції та структура білка

Функції та структура білка

Білки - це органічні високомолекулярні сполуки. Ці речовини також називають протеїнами, поліпептидами. Далі розглянемо, які структура і функції білків.

Загальна інформація

Хімічна структура білків представлена альфа-амінокислотами, з 'єднаними в ланцюжок за допомогою пептидного зв' язку. У живих організмах склад визначає генетичний код. У процесі синтезу в більшості випадків застосовується 20 амінокислот стандартного типу. Безліччю їх комбінацій формуються білкові молекули з найрізноманітнішими властивостями. Амінокислотні залишки часто зазнають посттрансляційних модифікацій. Вони можуть виникнути і до того, як білок стане виконувати свої функції, і в процесі його активності в клітці. У живих організмах часто кілька молекул формують складні комплекси. Як приклад можна навести фотосинтетичне об 'єднання.


Призначення з "єднань

Білки вважаються важливою складовою харчування людини і тварин у зв 'язку з тим, що в їх організмах всі необхідні амінокислоти синтезуватися не можуть. Частина їх повинна надходити разом з білковою їжею. Основними джерелами сполук виступають м 'ясо, горіхи, молоко, риба, зернові. Меншою мірою протеїни присутні в овочах, грибах і ягодах. При травленні за допомогою ферментів спожиті білки піддаються руйнуванню до амінокислот. Вони вже використовуються в біосинтезі власних протеїнів в організмі або піддаються розпаду далі - для отримання енергії.

Історична довідка

Послідовність структури білка інсуліну була визначена вперше Фредеріеом Сенгером. За свою роботу він отримав Нобелівську премію в 1958 році. Сенгер використовував метод секвенування. За допомогою дифракції рентгенівського випромінювання згодом були отримані тривимірні структури міоглобіну і гемоглобіну (наприкінці 1950 рр.). Роботи проводили Джон Кендрю і Макс Перуц.

Структура молекули білка

Вона включає в себе лінійні полімери. Вони, в свою чергу, складаються з залишків альфа-амінокислот, що є мономерами. Крім того, структура білка може включати компоненти, що мають неаминокислотну природу, і амінокислотні залишки модифікованого типу. Коли ви позначаєте компоненти, застосовуються стільничні скорочення. З "єднання, до складу якого входить від двох до кількох десятків залишків, називається часто як" "поліпептид" ". В результаті взаємодії альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти з альфа-аміногрупою інший з 'являються (в процесі формування структури білка) зв' язку. У з "єднанні виділяють С- і N- кінці, залежно від того, яка група амінокислотного залишку є вільною: -СООН або -NH2. У процесі синтезу білка на рибосомі в якості першого кінцевого виступає, як правило, залишок метіоніну; приєднання наступних здійснюється до С-кінця попередніх.

Рівні організації

Вони були запропоновані Ліндрем-Ланґом. Незважаючи на те що цей поділ вважається дещо застарілим, ним все ще користуються. Було запропоновано виділяти чотири рівні організації з 'єднань. Первинна структура молекули білка визначається генетичним кодом і особливостями гена. Для більш високих рівнів характерне формування в ході згортання протеїну. Просторова структура білка визначається в цілому амінокислотним ланцюгом. Проте вона досить лабільна. На неї можуть впливати зовнішні фактори. У зв 'язку з цим більш коректно говорити про конформацію з' єднання, найбільш вигідної і кращої енергетично.

1 рівень

Він представлений послідовністю амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга. Зазвичай, його описують з використанням трибуквених позначень. Первинна структура білків відрізняється стійкими поєднаннями амінокислотних залишків. Вони виконують певні завдання. Такі "консервативні мотиви" "залишаються збереженими в ході видової еволюції. За ними досить часто можна передбачати завдання невідомого протеїну. Оцінюючи ступінь схожості (гомології) в амінокислотних ланцюгах від різних організмів, можна визначати еволюційну відстань, що утворюється між таксонами, які складають ці організми. Первинна структура білків визначається методом секвенування або за вихідним комплексом його мРНК з використанням таблиці генетичного коду.

Локальне впорядкування ділянки ланцюга

Це наступний рівень організації - вторинна структура білків. Існує декілька її типів. Локальне впорядкування ділянки ланцюга поліпептида стабілізується водневими зв 'язками. Найбільш популярними типами вважаються:


  • Альфа-спіралі. Вони представлені у вигляді щільних витків навколо довгої молекулярної осі. Один обіг складено за допомогою 3.6 амінокислотних залишків. Крок спіралі - 0.54 нм. Ця вторинна структура білків стабілізується взаємодіями Н- і О-пептидними групами, які відстають один від одного на 4 ланки. Альфа-спіраль може бути як ліво-, так і правозакрученою. Проте в білкових сполуках найчастіше виявляється остання. Порушувати спіраль можуть електростатичні взаємодії аргініну, лізину, глутамінової кислоти. Створювати стеричні перешкоди при освіті можуть залишки лейцину, треоніна, серіна, аспарагіна. Порушення альфа-спіралі (її вигин) викликають частини пролину.
  • Бета-лісти. Вони представлені у вигляді декількох поліпептидних ланцюгів зигзагоподібної форми. У них водневі зв 'язки формуються між амінокислотами, порівняно віддаленими в первинній структурі, або різними білковими ланцюгами. З 'єднання, як правило, орієнтовані N-кінцями в протилежному напрямку (антипараллельна орієнтація). При формуванні бета-листів значення мають малі розміри, властиві бічним групам амінокислот.
  • Неупорядковані фрагменти.
  • 310- і лід-спіралі та інші.

Просторова будова

Третинна структура білків включає елементи попереднього рівня. Вони стабілізуються різними типами взаємодій. Найважливіше значення при цьому мають гідрофобні зв 'язки. У стабілізації беруть участь:

  • Ковалентні взаємодії.
  • Іонні зв 'язки, що формуються між бічними амінокислотними групами, що мають протилежні заряди.
  • Водневі взаємодії.
  • Гідрофобні зв 'язки. У процесі взаємодії з навколишніми елементами Н2О відбувається згортання протеїну так, щоб бічні неполярні амінокислотні групи виявлялися ізольованими від водного розчину. Гідрофільні групи (полярні) опиняються на поверхні молекули.

Третинна структура білків визначається методами магнітного (ядерного) резонансу, деякими видами мікроскопії та іншими способами.

Принцип укладання

Дослідження показали, що між 2 і 3 рівнями зручно виділити ще один. Його називають "" архітектурою "", мотивом укладання "". Він визначається взаєморозташуванням компонентів вторинної структури (бета-тяжкої та альфа-спіралей) в межах компактної глобули - білкового домену. Він може існувати самостійно або бути включеним до складу більш великого протеїну разом з іншими аналогічними. Встановлено, що мотиви укладання досить консервативні. Вони зустрічаються в протеїнах, які не мають ані еволюційних, ані функціональних зв 'язків. Визначення архітектури лежить в основі раціональної (фізичної) класифікації.

Доменна організація

При взаємному розташуванні декількох ланцюгів поліпептидів у складі одного протеїнового комплексу формується четвертична структура білків. Елементи, що входять до її складу, утворюються окремо на рибосомах. Тільки після закінчення синтезу починає утворюватися дана структура білка. Вона може містити як різноманітні, так і ідентичні поліпептидні ланцюги. Четвертична структура білків стабілізується за рахунок тих же взаємодій, що і на попередньому рівні. Деякі комплекси можуть включати в себе кілька десятків протеїнів.

Структура білка: захисні завдання

Поліпептиди цитоскелета, виступаючи в деякому роді в якості арматури, надають багатьом органоїдам форму, беруть участь в її зміні. Структурні протеїни забезпечують захист організму. Наприклад, таким білком є колаген. Він формує основу в міжклітинній речовині сполучних тканин. Також захисною функцією володіє кератин. Він складає основу рогів, пір 'я, волосся та інших похідних епідермісу. При зв 'язуванні білками токсинів у багатьох випадках відбувається детоксикація останніх. Так виконується завдання з хімічного захисту організму. Особливо важливу роль у процесі знешкодження токсинів у людському організмі відіграють печінкові ферменти. Вони здатні розщеплювати отруту або переводити їх у розчинну форму. Це сприяє більш швидкому транспортуванню їх з організму. Білки, присутні в крові та інших біологічних рідинах, забезпечують імунний захист, викликаючи реакцію як на атаку патогенів, так і на пошкодження. Імуноглобуліни (антитіла і компоненти системи комплемента) здатні нейтралізувати бактерії, чужорідні протеїни і віруси.

Механізм регуляції

Білкові молекули, які не виступають ні як джерело енергії, ні як будівельний матеріал, контролюють багато внутрішньоклітинних процесів. Так, за рахунок них здійснюється регулювання трансляції, транскрипції, слайсингу, діяльність інших поліпептидів. Механізм регуляції ґрунтується на ферментативній активності або проявляється завдяки специфічному зв 'язуванню з іншими молекулами. Наприклад, фактори транскрипції, поліпептиди-активатори і протеїни - репресори здатні контролювати інтенсивність генної транскрипції. При цьому вони взаємодіють з регуляторними послідовностями генів. Найважливіша роль у контролі над перебігом внутрішньоклітинних процесів відводиться протеїнфосфатазам і протеїнкіназам. Ці ферменти запускають або пригнічують активність інших білків за допомогою приєднання або відщеплення від них фосфатних груп.

Сигнальне завдання

Її часто об 'єднують з регуляторною функцією. Це пов 'язано з тим, що багато внутрішньоклітинних, як і позаклітинні, поліпептиди можуть передавати сигнали. Така здатність має фактори росту, цитокіни, гормони та інші сполуки. Стероїди транспортуються по крові. Взаємодія гормону з рецептором виступає як сигнал, за рахунок якого запускається відповідна реакція клітини. Стероїди контролюють вміст сполук у крові та клітинах, розмноження, ріст та інші процеси. Як приклад можна навести інсулін. Він регулює рівень глюкози. Взаємодія клітин здійснюється за допомогою сигнальних білкових сполук, що передаються по міжклітинній речовині.


Транспорт елементів

Розчинні протеїни, які беруть участь у переміщенні малих молекул, мають високу спорідненість до субстрату, присутнього в підвищеній концентрації. Вони мають також здатність до легкого його вивільнення в областях з низьким його змістом. Як приклад можна навести транспортний білок гемоглобін. Він переміщує з легких кисень до інших тканин, а від них - переносить вуглекислий газ. У транспортуванні малих молекул через стінки клітини, змінюючи їх, беруть участь і деякі мембранні білки. Ліпідний шар цитоплазми має водонепроникність. Завдяки цьому запобігається дифузія заряджених або полярних молекул. Мембранні транспортні сполучення прийнято розділяти на переносників і канали.

Резервні з "єднання

Ці білки формують так звані запаси. Вони накопичуються, наприклад, у насінні рослин, тварин яйцеклітинах. Такі білки виступають як резервне джерело речовини та енергії. Деякі сполуки використовуються організмом як амінокислотний резервуар. Вони, у свою чергу, є попередниками активних речовин, що беруть участь у регулюванні метаболізму.

Клітинні рецептори

Такі білки можуть розташовуватися як безпосередньо в цитоплазмі, так і вбудовуватися в стінку. Однією своєю частиною з 'єднання приймає сигнал. В якості нього, як правило, виступає хімічна речовина, а в ряді випадків - механічний вплив (розтягнення, наприклад), світло та інші стимули. У процесі впливу сигналу на певний фрагмент молекули - поліпептид-рецептор - починаються її конформаційні зміни. Вони провокують зміну конформації решти частини, що виконує передачу стимулу на інші компоненти клітини. Відправка сигналу може здійснюватися різними способами. Одні рецептори здатні каталізувати хімічну реакцію, другі - виступають як іонні канали, що закриваються або відкриваються під впливом стимулу. Деякі з 'єднання специфічно пов' язують молекули-посередники всередині клітини.

Моторні поліпептиди

Існує цілий клас білків, що забезпечують рухи організму. Моторні білки беруть участь у скороченні м 'язів, переміщенні клітин, активності джгутиків і ресничок. За рахунок них також виконується спрямовані і активний транспорт. Кінезини і дінеїни здійснюють перенесення молекул по ходу мікротрубочок з використанням в якості енергетичного джерела гідролізу АТФ. Другі переміщують органоїди та інші елементи у напрямку до центросоми з периферичних клітинних ділянок. Кінезини рухаються у зворотному напрямку. Дінеїни, крім того, відповідають за активність джгутиків і ресничок.