Білок-фермент: опис, роль, властивості, функція та особливості

Білок-фермент: опис, роль, властивості, функція та особливості

У кожній клітині організмі постійно відбуваються сотні різних біохімічних процесів. Всі вони супроводжуються розпадом і окисленням поживних речовин, що надходять ззовні.

Процеси складні, багатоскладові, і про їхні особливості можна розповідати довго. Але всі вони протікають швидко завдяки каталізаторам біохімічних реакцій, якими є білки-ферменти.

Що вони собою представляють? Яка їх роль, властивості, функції? Про це зараз мова і піде.

Визначення

Отже, білок-фермент - це сукупність складних молекул білка і рибосом або їх цілі комплекси. Саме вони прискорюють всі, що відбуваються в живих системах хімічні реакції. Відбувається це, зрозуміло, певним чином.

Кожен фермент "згорнуть" у певну структуру. І він прискорює конкретну реакцію, що відповідає його характеристикам. До речі, в такому "тандемі" реагенти іменують субстратами. А отримані в результаті реакції речовини - продуктами.

Ферменти по відношенню до субстрат досить специфічні. Аденозинтрифосфатази, наприклад, каталізують виключно відщеплення залишків фосфорної кислоти від аденозинтрифосфорної. Інший приклад - кіназа фосфорилази. Вона, в свою чергу, переносить до субстрату залишки тільки фосфорної кислоти.

Регуляція активності

Білки-ферменти можуть діяти по-різному. Їх активність регулюється двома типами речовин:

  • Активатори. Внаслідок їх впливу активність підвищується. При асоціації з ДНК ці речовини підсилюють транскрипцію певного гена. Яскравий приклад - Gal8. Він активує гени, які відповідальні за засвоєння дріжджами галактози.
  • Інгібітори. Вони, як можна припустити, активність знижують, затримуючи перебіг фізико-хімічних і фізіологічних процесів. Як приклад можна навести гідрохінон. Ця ароматична органічна сполука є інгібітором окислення бензальдегіду.

До слова, синтезуються білки-ферменти на рибосомах. Ці органели виробляють їх з амінокислот, ґрунтуючись на генетичній інформації.

Склад

Є ще безліч питань, що стосуються білків-ферментів, що розщеплюють різні речовини, що надходять в організм. Чому, наприклад, їхні молекули більше, ніж у субстратів? І яким чином амінокислоти, які самі не можуть прискорювати хімічні реакції, створюють найпотужніші каталітичні системи, з 'єднуючись у специфічні послідовності?

Але зате медицині багато чого відомо про їх склад. Кожен фермент являє собою з 'єднання власне білкових частин і пов' язані з ними активні центри. У їх молекулах прийнято відрізняти активний А-центр - це місце в просторовій структурі, з яким контактує субстрат S. Також є білкова частина - її іменують або апоензимом, або апоферментом.

Можна ще пояснити інакше. Ферменти утворені з поліпептидів - це такі речовини, які складаються з залишків амінокислот. А ті, в свою чергу, є органічними сполуками, що містять в себе як амінні, так і карбоксильні групи.

Специфіка впливу

Амінокислот білки-ферменти, що складаються з залишків, забезпечують одну або кілька однотипних реакцій (кожен).

Наприклад, жири всередині клітин і в травному тракті розщеплюються липазою. Це водорозчинний фермент, який не діє на білки і полісахариди. Водночас речовина, що розщеплює глікоген або крохмаль, не робить ніякого ефекту на жири.

Цікаво, що кожна молекула ферменту здійснює від декількох тисяч до мільйонів дій на хвилину. В ході цих процесів білок не витрачається взагалі. Навпаки, він утворює симбіоз з реагуючими речовинами, прискорюючи їх перетворення. Після закінчення він виходить з реакції в незмінному вигляді.

Властивості

Їх теж треба розглянути, вивчаючи роль білків-ферментів. Взагалі, властивості цих речовин можна виділити в такий список:

  • Здатність шляхом висалювання осаджуватися з розчинів.
  • Амфотерність.
  • Електрофоретична рухливість.
  • Здатність до кристалізації.
  • Висока специфічність дії.
  • Залежність реакції від рН-середовища, активаторів, інгібіторів і температури.

Останні якості обумовлені регульованою активністю ферментів. Завдяки цій специфіці вдається змінювати швидкість перетворення речовин ви залежності від умов середовища, в яких вони знаходяться.

Цікаво, що у деяких білків-ферментів, які розщеплюють жири, вуглеводи та інші елементи, є стереохімічна специфічність. Так називається їхня здатність каталізувати перетворення лише одного стереоізомера субстрату. Наприклад, фумароза здатна розщепити виключно транс-ізомер-фумарову кислоту. Взаємодіяти з cis-ізомером вона вже не буде.

Залежність від температури

Вона досить вагома. З підвищенням температури на кожні десять градусів швидкість ферментативної реакції збільшується приблизно в два-три рази.

Але, якщо порівнювати з мінеральними каталізаторами, то закономірність ця дає про себе знати тільки в конкретному температурному інтервалі, який може варіюватися від 0 ° C до 37-40 ° C.

Коли ж фермент починає працювати на максимумі? Найбільша активність проявляється тоді, коли і температура досягає межі в 40 ° C. Якщо вона підніметься ще вище, то почнеться денатурація.

Ферменти, що підкоряються цій закономірності, прийнято називати термолабільністю. Це - ключова якість, що відрізняють білки від мінеральних каталізаторів.

Але є серед ферментів термостабільні сполуки, на які високі температури негативно не впливають. Більш того, деякі з них їх витримують, і навіть під їх впливом проявляти максимальну активність. До таких відноситься міокіназа м 'язів. Вона збереже активність навіть у тому випадку, якщо температура досягне 100 ° C.

При 0 ° C ферментативна реакція практично припиняється. Але це інгібування звернемо. При нормальному температурному режимі активність речовини відновиться. Це доводять ферменти, які були виділені з туші мамонтів, які роками перебували в умовах льодовикового періоду. При створенні нормальної температури вони проявляли хорошу активність.

А деякі ферменти і при низькій температурі її демонструють. Наприклад, амілаза картоплі. При -4 ° C вона діє в рази більш активно, ніж при плюсових показниках. До речі, цим обумовлений солодкуватий смак злегка замерзлої картоплі.

Класифікація

Розповідаючи про особливості та функції білків-ферментів, потрібно відзначити, що на даний момент відомо більше 2000 їх видів. Але кількість постійно збільшується.

Умовно ферменти діляться на 6 груп. В якості критерію класифікації виступає характер реакцій, який вони викликають.

Також варто згадати, що процес синтезу або розщеплення будь-якої речовини в клітці зазвичай ділиться на ряд хімічних операцій. Кожна з них виконується окремим білком-ферментом. Групи таких елементів становлять якийсь біохімічний конвеєр.

По суті, кожен фермент - це своєрідна молекулярна машина. Завдяки певному розташуванню амінокислот і просторовій структурі своїх компонентів, він має здатність дізнаватися "свій" субстрат серед інших. Тому приєднання виконується миттєво, що і обумовлює швидкість хімічних реакцій.

Зворотні зв 'язки

Всім перерахованим вище не обмежуються властивості білків-ферментів. Не був відзначений увагою ще один важливий нюанс.

Справа в тому, що в білкових молекулах багатьох ферментів є ділянки, здатні дізнаватися ще й кінцевий продукт - той, який, так би мовити, "сходить" з поліферментного біохімічного конвеєра.

Погано, якщо його занадто багато. Тому що в такому випадку активність початкового ферменту починає гальмуватися. Нічим не краще, якщо кінцевого продукту мало. Тому що тоді фермент активується.

Власне кажучи, таким чином безліч біохімічних процесів і відбувається. Це - зворотні зв 'язки, що забезпечують саморегуляцію. Якщо задуматися і провести паралель, то такі ж принципи простежуються в роботі сучасній техніці. У природних механізмах, в живих клітинах, все аналогічно.

Подібність до мінеральних каталізаторів

Що ж, виходячи з вищесказаного, можна зрозуміти, яку функцію виконують білки-ферменти. Тепер потрібно трохи поговорити про їхні схожості з мінеральними каталізаторами. Можна виділити такий перелік:

  • Ферменти проявляють свою дію у вкрай невеликих концентраціях. Амілаза здатна прискорити гідроліз крохмалю, будучи розведеною в пропорціях 1:1000000.
  • Під час каталізованої білком реакції він сам не витрачається, залишаючи її в незмінному вигляді (це вже згадувалося раніше).
  • Ферменти не зміщують хімічну рівновагу. Ці речовини можуть прискорити як зворотну, так і пряму реакцію. Спрямованість визначить концентрація вихідних субстратів, а також кінцевих продуктів.
  • Ферменти не здатні ініціювати реакцію. Вони тільки впливають на швидкість хімічних перетворень.
  • Вони зменшують рівень енергії активації. Ферменти можуть забезпечити перебіг реакції, обійшовши так званий енергетичний бар 'єр.

Останній факт особливо цікавий. Така особливість обумовлена тим, що фермент під час своєї реакції починає взаємодіяти з субстратом, утворюючи проміжне з 'єднання - фермент-субстратний комплекс.

Що ж відбувається? Конформація субстрату змінюється, ковалентні зв 'язки напружуються, а тому енергії, необхідної для розриву, потрібно менше.

Як можна бачити, здавалося б складний процес насправді можна дуже просто пояснити, якщо вникнути в подробиці.